Nieprawidłowy łańcuch alfa 2 w kolagenie typu I od pacjenta z postacią osteogenezy imperfecta.

Fibroblasty skóry w hodowli od kobiety o łagodnej do umiarkowanej postaci niedoskonałości osteogenezy syntetyzują dwa rodzaje prokolagenu typu alfa 2 typu I. Jeden łańcuch jest normalny. Nieprawidłowy łańcuch ma nieco szybszą ruchliwość niż normalna podczas elektroforezy w żelu poliakrylamidowym z dodecylosiarczanem sodu. Analiza peptydów z bromocyjanem łańcucha pro-alfa, łańcucha alfa i ssaczy produktów rozszczepiania kolagenazy w łańcuchach pro-alfa i alfa wskazuje, że nieprawidłowość jest ograniczona do fragmentu CB4 alfa (I) i jest zgodna z utratą krótkiego odcinka potrójnego spirali. Produkcja kolagenu typu I została zmniejszona, być może dlatego, że cząsteczki, które zawierały nienormalny łańcuch, były niestabilne, z wynikającą z tego zmianą stosunku kolagenu typu III do kolagenu typu I wydzielanego do pożywki hodowlanej. Włókna kolagenu w kości i skórze miały normalną okresowość, ale ich średnice stanowiły 50% kontroli; matryca kostna została undermineralizowana. Nieprawidłowa struktura łańcucha alfa 2 (I) u tego pacjenta może wpływać na stabilność molekularną, intermolekularne oddziaływania i związki kolagen-minerał, które działają w celu zmniejszenia zawartości kolagenu w tkankach i wpływają na mineralizację kości.

Czytaj więcej artykułów medycznych...